Hemoglobin vs Myoglobin
Hemoglobin vs Myoglobin
Myoglobin dan hemoglobin adalah hemoprotein yang mempunyai keupayaan untuk mengikat oksigen molekul. Ini adalah protein pertama yang mempunyai struktur tiga dimensi yang diselesaikan oleh crystallography sinar-X. Protein adalah polimer asid amino, disertai melalui ikatan peptida. Asid amino adalah blok bangunan protein. Berdasarkan bentuk keseluruhannya, protein ini dikategorikan di bawah protein globular. Protein globular mempunyai bentuk bulat atau elips. Ciri-ciri berbeza dari protein globular unik ini membantu organisma untuk mengalihkan molekul oksigen di antara mereka. Tapak aktif protein khusus ini terdiri daripada besi (II) protoporphyrin IX yang terkandung dalam poket tahan air.
Myoglobin
Myoglobin berlaku sebagai protein monomer di mana globin mengelilingi heme. Ia bertindak sebagai pembawa oksigen sekunder dalam tisu otot. Apabila sel-sel otot sedang beraksi, mereka memerlukan sejumlah besar oksigen. Sel-sel otot menggunakan protein ini untuk mempercepat penyebaran oksigen dan mengambil oksigen untuk masa pernafasan sengit. Struktur myoglobin tersier adalah serupa dengan struktur protein globule larut air biasa.
Rantai myoglobin polipeptida mempunyai 8 helai tangan kanan α-helices. Setiap molekul protein mengandungi satu kumpulan hidung heme dan setiap residu heme mengandungi satu atom besi yang terikat dengan pusat. Oksigen terikat terus kepada atom besi kumpulan heme prostetik.
Hemoglobin
Hemoglobin berlaku sebagai protein tetramerik di mana setiap subunit terdiri daripada globin yang mengelilingi heme. Ia adalah pengangkut oksigen seluruh sistem. Ia mengikat molekul oksigen dan kemudian diangkut melalui darah oleh sel darah merah.
Dalam vertebrata, oksigen tersebar melalui tisu paru-paru ke sel darah merah. Oleh kerana hemoglobin adalah tetramer, ia boleh mengikat empat molekul oksigen sekaligus. Oksigen terikat kemudiannya diagihkan melalui seluruh badan dan dilepaskan dari sel darah merah ke sel-sel yang bereaksi. Hemoglobin kemudian mengambil karbon dioksida dan mengembalikannya ke paru-paru. Oleh itu, hemoglobin berfungsi untuk memberikan oksigen yang diperlukan untuk metabolisme sel dan membuang produk sisa yang dihasilkan, karbon dioksida.
Hemoglobin terdiri daripada beberapa rantaian polipeptida. Hemoglobin manusia terdiri daripada dua α (alpha) dan dua β (beta) subunit. Setiap α-subunit mempunyai 144 residu, dan setiap β-subunit mempunyai 146 residu. Ciri-ciri struktur kedua-dua α (alpha) dan β (beta) subunit sama dengan myoglobin.
Hemoglobin vs Myoglobin
• Hemoglobin mengangkut oksigen dalam darah sementara myoglobin mengangkut atau menyimpan oksigen dalam otot.
• Myoglobin terdiri daripada rantai polipeptida tunggal dan hemoglobin terdiri daripada beberapa rantai polipeptida.
• Tidak seperti myoglobin, kepekatan hemoglobin dalam sel darah merah sangat tinggi.
• Pada mulanya, myoglobin mengikat molekul oksigen dengan mudah dan akhir-akhir ini menjadi tepu. Proses mengikat ini sangat pesat dalam myoglobin daripada hemoglobin. Hemoglobin pada mulanya mengikat oksigen dengan kesukaran.
• Myoglobin berlaku sebagai protein monomer manakala hemoglobin berlaku sebagai protein tetramerik.
• Dua jenis rantai polipeptida (dua rantai α dan dua rantai β) hadir dalam hemoglobin.
• Myoglobin boleh mengikat satu molekul oksigen yang dipanggil monomer, sementara hemoglobin boleh mengikat empat molekul oksigen, yang dipanggil tetramer.
• Myoglobin mengikat oksigen lebih ketat daripada hemoglobin.
• Hemoglobin boleh mengikat dan mengimbangi kedua-dua oksigen dan karbon dioksida, tidak seperti myoglobin.
